| PRKCE |
|---|
 |
| Наявні структури |
|---|
| PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB |
|---|
| |
| Ідентифікатори |
|---|
| Символи | PRKCE, PKCE, nPKC-epsilon, protein kinase C epsilon |
|---|
| Зовнішні ІД | OMIM: 176975 MGI: 97599 HomoloGene: 48343 GeneCards: PRKCE |
|---|
| |
| Реагує на сполуку |
|---|
| ingenol mebutate, balanol, chelerythrine, Y-27632[1] |
| Онтологія гена |
|---|
| Молекулярна функція | • transferase activity
• nucleotide binding
• protein kinase activity
• protein kinase C activity
• actin monomer binding
• 14-3-3 protein binding
• signal transducer activity
• зв'язування з іоном металу
• signaling receptor activator activity
• protein serine/threonine kinase activity
• kinase activity
• GO:0001948, GO:0016582 protein binding
• calcium-independent protein kinase C activity
• enzyme binding
• ethanol binding
• GO:0010577 enzyme activator activity
• ATP binding
|
|---|
| Клітинна компонента | • цитоплазма
• cell periphery
• гіалоплазма
• комплекс Ґольджі
• мембрана
• клітинна мембрана
• ендоплазматичний ретикулум
• мітохондрія
• perinuclear region of cytoplasm
• цитоскелет
• клітинне ядро
|
|---|
| Біологічний процес | • positive regulation of cell-substrate adhesion
• release of sequestered calcium ion into cytosol
• regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus
• positive regulation of cellular glucuronidation
• GO:0007243 intracellular signal transduction
• positive regulation of actin filament polymerization
• cellular response to ethanol
• Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis
• фосфорилювання
• процес імунної системи
• regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol
• negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity
• positive regulation of lipid catabolic process
• positive regulation of wound healing
• positive regulation of epithelial cell migration
• positive regulation of synaptic transmission, GABAergic
• TRAM-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway
• locomotory exploration behavior
• platelet activation
• positive regulation of cytokinesis
• поділ клітини
• negative regulation of protein ubiquitination
• protein phosphorylation
• macrophage activation involved in immune response
• response to morphine
• positive regulation of signaling receptor activity
• regulation of lipid metabolic process
• адгезія клітин
• cellular response to prostaglandin E stimulus
• GO:0035404 peptidyl-serine phosphorylation
• positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling
• клітинний цикл
• positive regulation of mucus secretion
• positive regulation of fibroblast migration
• cellular response to hypoxia
• lipopolysaccharide-mediated signaling pathway
• GO:0072468 сигнальна трансдукція
• positive regulation of insulin secretion
• positive regulation of MAPK cascade
• regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation
• GO:0097285 апоптоз
• positive regulation of protein localization to plasma membrane
• GO:0048554 positive regulation of catalytic activity
|
|---|
| Джерела:Amigo / QuickGO | |
| Шаблон експресії |
|---|
 |
| Більше даних |
| Ортологи |
|---|
| Види | Людина | Миша |
|---|
| Entrez | | |
|---|
| Ensembl | | |
|---|
| UniProt | | |
|---|
| RefSeq (мРНК) | | |
|---|
| RefSeq (білок) | | |
|---|
| Локус (UCSC) | Хр. 2: 45.65 – 46.19 Mb | Хр. 17: 86.48 – 86.97 Mb |
|---|
| PubMed search | [2] | [3] |
|---|
| Вікідані |
| Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
PRKCE (англ. Protein kinase C epsilon) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми.[4] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 737 амінокислот, а молекулярна маса — 83 674[5].
Послідовність амінокислот
| 10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
|---|
| MVVFNGLLKI | | KICEAVSLKP | | TAWSLRHAVG | | PRPQTFLLDP | | YIALNVDDSR |
| IGQTATKQKT | | NSPAWHDEFV | | TDVCNGRKIE | | LAVFHDAPIG | | YDDFVANCTI |
| QFEELLQNGS | | RHFEDWIDLE | | PEGRVYVIID | | LSGSSGEAPK | | DNEERVFRER |
| MRPRKRQGAV | | RRRVHQVNGH | | KFMATYLRQP | | TYCSHCRDFI | | WGVIGKQGYQ |
| CQVCTCVVHK | | RCHELIITKC | | AGLKKQETPD | | QVGSQRFSVN | | MPHKFGIHNY |
| KVPTFCDHCG | | SLLWGLLRQG | | LQCKVCKMNV | | HRRCETNVAP | | NCGVDARGIA |
| KVLADLGVTP | | DKITNSGQRR | | KKLIAGAESP | | QPASGSSPSE | | EDRSKSAPTS |
| PCDQEIKELE | | NNIRKALSFD | | NRGEEHRAAS | | SPDGQLMSPG | | ENGEVRQGQA |
| KRLGLDEFNF | | IKVLGKGSFG | | KVMLAELKGK | | DEVYAVKVLK | | KDVILQDDDV |
| DCTMTEKRIL | | ALARKHPYLT | | QLYCCFQTKD | | RLFFVMEYVN | | GGDLMFQIQR |
| SRKFDEPRSR | | FYAAEVTSAL | | MFLHQHGVIY | | RDLKLDNILL | | DAEGHCKLAD |
| FGMCKEGILN | | GVTTTTFCGT | | PDYIAPEILQ | | ELEYGPSVDW | | WALGVLMYEM |
| MAGQPPFEAD | | NEDDLFESIL | | HDDVLYPVWL | | SKEAVSILKA | | FMTKNPHKRL |
| GCVASQNGED | | AIKQHPFFKE | | IDWVLLEQKK | | IKPPFKPRIK | | TKRDVNNFDQ |
| DFTREEPVLT | | LVDEAIVKQI | | NQEEFKGFSY | | FGEDLMP |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, серин/треонінових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як клітинна адгезія, імунітет, клітинний цикл, поділ клітини, поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, цитоскелеті, ядрі, мембрані.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Numazaki M., Tominaga T., Toyooka H., Tominaga M. (2002). Direct phosphorylation of capsaicin receptor VR1 by protein kinase Cepsilon and identification of two target serine residues. J. Biol. Chem. 277: 13375—13378. PMID 11884385 DOI:10.1074/jbc.C200104200
- van Baal J., de Widt J., Divecha N., van Blitterswijk W.J. (2005). Translocation of diacylglycerol kinase theta from cytosol to plasma membrane in response to activation of G protein-coupled receptors and protein kinase C. J. Biol. Chem. 280: 9870—9878. PMID 15632189 DOI:10.1074/jbc.M409301200
- Sharma G.D., Kakazu A., Bazan H.E. (2007). Protein kinase C alpha and epsilon differentially modulate hepatocyte growth factor-induced epithelial proliferation and migration. Exp. Eye Res. 85: 289—297. PMID 17603037 DOI:10.1016/j.exer.2007.05.004
- Akita Y. (2002). Protein kinase C-epsilon (PKC-epsilon): its unique structure and function. J. Biochem. 132: 847—852. PMID 12473185 DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a003296
- Shirai Y., Adachi N., Saito N. (2008). Protein kinase Cepsilon: function in neurons. FEBS J. 275: 3988—3994. PMID 18637121 DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06556.x
Примітки
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Protein kinase C epsilon переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:9401 (англ.) . Процитовано 28 серпня 2017.
- ↑ UniProt, Q02156 (англ.) . Архів оригіналу за 8 серпня 2017. Процитовано 28 серпня 2017.
Див. також
 Портал «Біологія»  Портал «Хімія»
|
| На цю статтю не посилаються інші статті Вікіпедії. Будь ласка розставте посилання відповідно до прийнятих рекомендацій. |
 | Це незавершена стаття про білки.
Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
